Aminokyseliny a proteiny jsou meziprodukty přecházejícími z minerálního světa do živé hmoty.
Jak naznačuje jejich název, aminokyseliny jsou bifunkční organické látky: to znamená, že se skládají z aminoskupiny (-NH2) a karboxylové funkce (-COOH); mohou být a, p, y, atd., v závislosti na poloze, kterou zaujímá aminoskupina s ohledem na karboxylovou skupinu:
 |  |  |
| a-aminokyseliny | kyselina p-amino | kyseliny gama-amino |
Biologicky důležité aminokyseliny jsou všechny a-aminokyseliny.
Proteinové struktury se skládají z dvaceti aminokyselin.
Jak je patrné z výše uvedených generických struktur, všechny aminokyseliny mají společnou část a odlišnou část, která je charakterizuje (reprezentována obecně s R) .
Z dvaceti aminokyselin je devatenáct opticky aktivních (odchýlí se od roviny polarizovaného světla).
Většina aminokyselin má pouze jednu aminoskupinu a jednu karboxylovou skupinu, takže se nazývají neutrální aminokyseliny ; ty, které mají extra karboxyl, se nazývají kyselé aminokyseliny, zatímco ty s extra aminoskupinou jsou bazické aminokyseliny .
Aminokyseliny jsou krystalické pevné látky a mají dobrou rozpustnost ve vodě.
Nedostatek některých aminokyselin ve stravě určuje vážné změny ve vývoji; Ve skutečnosti lidský organismus není schopen syntetizovat některé aminokyseliny, které jsou přesně nazývány esenciální (musí být zavedeny s dietou), zatímco sám může produkovat jen některé aminokyseliny (ty neesenciální).
Jedna z nemocí způsobená nedostatkem esenciálních aminokyselin je ta, která je známa jako kwashiorkor (slovo, které pochází z afrického dialektu, který znamená "první a druhý"); toto onemocnění postihuje prvorozené, ale po narození druhého dítěte, protože první chybí mateřské mléko, které obsahuje správný příjem bílkovin. Toto onemocnění je proto rozšířené mezi podvyživenými populacemi a vede k průjmům, nedostatku chuti k jídlu, který vede k postupnému oslabování organismu.
Jak již bylo zmíněno, přirozené aminokyseliny, s výjimkou glycinu (to je a-aminokyselina s vodíkem místo skupiny R a je nejmenší z větrů), mají optickou aktivitu v důsledku přítomnosti alespoň jednoho asymetrického uhlíku. V přírodních aminokyselinách absolutní konfigurace asymetrického uhlíku, na kterém patří pouze aminoskupina a karboxylová skupina, patří do řady L ;
D-aminokyseliny nikdy nevstoupí do struktury proteinu.
Pamatujeme si, že:
DNA ---- transkripce → m-RNA ---- translace → protein
Transkripce je schopna kódovat jako L-aminokyseliny; D-aminokyseliny mohou být obsaženy v nebílkovinných strukturách (např. Ve stěnové stěně bakterií: v bakteriích nejsou žádné genetické informace, které by měly mít D-aminokyseliny pro ochrannou úlohu, existují však genetické informace pro enzymy). které se starají o stěnu bakteriálního povlaku).
Vraťme se k aminokyselinám: odlišná struktura skupiny R definuje jednotlivé charakteristiky každé aminokyseliny a přispívá ke specifickým vlastnostem proteinů.
Proto bylo myšleno dělit aminokyseliny podle povahy skupiny R:
Polární, ale ne nabité aminokyseliny (7):
Glycin (R = H-)
Serina (R = HO-CH2-)
threonin
Threonin má dvě centra symetrie: v přírodě existuje pouze threonin 2S, 3R.
Threonin je esenciální aminokyselina (nesmí být zaměňována s nepostradatelným: všechny aminokyseliny jsou nepostradatelné), takže musí být užíván s dietou, která je jíst potraviny, které ji obsahují, protože, jak již bylo řečeno, v buňkách lidských bytostí neexistuje genetické dědictví. schopné produkovat tuto aminokyselinu (toto dědictví je přítomno v mnoha rostlinách a lépe).
Hydroxylová skupina serinu a threoninu může být esterifikována fosforylovou skupinou (získáním fosfoserinu a fosfotreoninu), tento proces se nazývá fosforylace ; fosforylace se v přírodě používá pro překlad signálů mezi vnitřkem a vnějškem buňky.
Cystein (R = HS-CH2-)
Cysteinový sulfhydryl je snadněji protonovatelný než serinový hydroxyl: síra a kyslík jsou oba ze šesté skupiny, ale síra je snadněji oxidovatelná, protože je větší.
Tyrosin [R = HO- (C6H4) -CH2-]
NB
(C6H4) = di-substituovaný benzenový kruh
Pokud jde o serin a threonin, hydroxyl může být esterifikován (fosforylován).
Asparagin (R = NH2-CO-CH2-)
Glutamin (R = NH2-CO-CH2-CH2-)
Nepolární aminokyseliny (8) \ t
mají hydrofobní postranní skupiny; v této třídě rozlišujeme:
Aliphatics :
Alanin (R = CH3-)
Valin (R = (CH3) 2-CH-) nezbytný
Leucin (R = (CH3) 2-CH-CH2-) nezbytný
Isoleucin (R =. \ T
Podstatný je methionin (R = CH3-S-CH2-CH2-)
Buněčné membrány se skládají z lipidové dvojvrstvy s proteiny ukotvenými díky jejich hydrofobnímu charakteru, proto obsahují alanin, valin, isoleucin a leucin. Metionin je na druhé straně aminokyselina, která je téměř vždy přítomna v malých množstvích (přibližně 1%).
Proline
Aromatika :
Fenylalanin (R = Ph-CH2-) Ph = fenyl: esenciální monosubstituovaný benzen
Tryptofan (R =. \ T
Tyto dvě aminokyseliny, které jsou aromatické, absorbují záření blízké ultrafialové (asi 300 nm); proto je možné využít UV spektrofotometrickou techniku ke stanovení koncentrace známého proteinu, který obsahuje tyto aminokyseliny.
Aminokyseliny s nábojem (5) \ t
Na druhé straně se rozlišují:
Kyselé aminokyseliny (mající polární zbytky s negativním nábojem při pH 7) jsou takové, že jsou schopny poskytnout kladný náboj H +:
Kyselina glutamová. \ T
Tyto aminokyseliny pocházejí z asparaginu a glutaminu; všechny čtyři existují v přírodě a to znamená, že pro každou z nich existuje specifická informace, to znamená, že v DNA je trojice bází, která kóduje každou z nich.
Základní aminokyseliny (s polárními zbytky s kladným nábojem při pH 7) jsou takové, že mohou přijmout kladný náboj H +:
Lysin (R =
Arginin (R =. \ T
Histidin (R =
Existují proteiny, ve kterých existují deriváty aminokyselin v postranních řetězcích: například může být přítomen fosfoserin (neexistují žádné genetické informace, které kódují fosfoserin, pouze pro serin); fosfoserin je posttranslační modifikace: po syntéze proteinu
DNA ---- transkripce → m-RNA ---- translace → protein
takové posttranslační modifikace se mohou vyskytovat na postranních řetězcích proteinu.
Viz také: Protein, pohled na chemii
