Hemoglobin a Bohrův efekt

Struktura a funkce

Hemoglobin je metaloprotein obsažený v červených krvinkách, zodpovědný za transport kyslíku v krevním oběhu. Ve skutečnosti je kyslík pouze mírně rozpustný ve vodě; proto množství rozpuštěná v krvi (méně než 2% z celkového množství) nestačí k uspokojení metabolických požadavků tkání. Je tedy zřejmá potřeba konkrétního dopravce.

V cirkulačním proudu se kyslík nemůže vázat přímo a reverzibilně na proteiny, jak je tomu v případě kovů, jako je měď a železo. Není divu, že ve středu každé proteinové podjednotky hemoglobinu, zabalené v proteinovém obalu, nacházíme tzv. Protetickou skupinu EME, s kovovým srdcem reprezentovaným atomem železa v oxidačním stavu Fe2 + (redukovaný stav), který se váže kyslík reverzibilně.

Analýza krve

• Normální hodnoty hemoglobinu v krvi: 13-17 g / 100 ml

U žen jsou hodnoty v průměru o 5-10% nižší než u mužů.

Možné příčiny vysokého hemoglobinu

• polycythemia
• Prodloužený pobyt na výšku
• Chronická plicní onemocnění
• srdeční choroba
• Krevní doping (použití erytropoetinu a derivátů nebo látek, které napodobují jeho účinek)

Možné příčiny nízkého hemoglobinu

• anémie
• Nedostatek železa (sideropenie)
• Náročné krvácení
• karcinomy
• těhotenství
• thalassemia
• Burns

Obsah kyslíku v krvi je tedy dán součtem malého množství rozpuštěného v plazmě s frakcí vázanou na hemoglobinové železo.

Více než 98% kyslíku přítomného v krvi je spojeno s hemoglobinem, který zase cirkuluje v krevním řečišti přiděleném v červených krvinkách. Bez hemoglobinu tak nemohly erytrocyty plnit svou funkci přenášení kyslíku v krvi.

Vzhledem k centrální úloze tohoto kovu vyžaduje syntéza hemoglobinu odpovídající příjem železa se stravou. Přibližně 70% železa v těle je ve skutečnosti uzavřeno v EME skupinách hemoglobinu.

Hemoglobin se skládá ze 4 podjednotek strukturně velmi podobných myoglobinu *.

Hemoglobin je velký a komplexní metaloprotein, charakterizovaný čtyřmi globulárními řetězci proteinů obalenými kolem EME skupiny obsahující Fe2 +.

Pro každou molekulu hemoglobinu proto nalézáme čtyři skupiny EME zabalené relativním řetězcem globulárního proteinu. Protože v každé molekule hemoglobinu jsou čtyři atomy železa, každá molekula hemoglobinu se může vázat na sebe čtyřmi atomy kyslíku, podle reverzibilní reakce:

Hb + 4O2 ← → Hb (02) ₄

Jak je známo většině lidí, úkolem hemoglobinu je odebírat kyslík z plic, uvolňovat ho buňkám, které ho potřebují, odebírat z nich oxid uhličitý a uvolňovat ho do plic, kde opět začíná fyto.

Během průchodu krve v kapilárách plicních alveol váže hemoglobin na sebe kyslík, který se následně dostává do tkání v periferním oběhu. Tato výměna probíhá, protože vazby kyslíku se železem ze skupiny EME jsou labilní a citlivé na mnoho faktorů, z nichž nejdůležitější je napětí nebo parciální tlak kyslíku.

Vazba kyslíku na hemoglobin a Bohrův efekt

V plicích se zvyšuje plazmatické napětí kyslíku v důsledku difúze plynu z alveolů do krve (↑ PO2); tento nárůst způsobuje, že se hemoglobin horlivě váže na kyslík; opak se vyskytuje v periferních tkáních, kde se koncentrace rozpuštěného kyslíku v krvi snižuje (↓ PO2) a zvyšuje parciální tlak oxidu uhličitého (↑ CO2); to způsobuje, že hemoglobin uvolňuje kyslík nabíjením CO2. Zjednodušením konceptu na maximum je v krvi přítomno více oxidu uhličitého a méně kyslíku zůstává vázáno na hemoglobin .

Ačkoliv množství fyzicky rozpuštěného kyslíku v krvi je velmi nízké, hraje zásadní roli. Ve skutečnosti toto množství silně ovlivňuje pevnost vazby mezi kyslíkem a hemoglobinem (kromě toho, že představuje důležitou referenční hodnotu při regulaci plicní ventilace).

Shrnutí celku s grafem, množství kyslíku spojeného s hemoglobinem se zvyšuje ve vztahu k pO2 po sigmoidní křivce:

Skutečnost, že oblast talíře je tak velká, představuje důležitou bezpečnostní rezervu při maximální saturaci hemoglobinu během průchodu v plicích. Ačkoli pO2 na alveolární úrovni je normálně roven 100 mm Hg, pozorovat číslo my pozorujeme ve skutečnosti také jako částečný tlak kyslíku rovný 70 mmHg (typický výskyt některých nemocí nebo trvalost ve vysoké nadmořské výšce), procenta nasyceného hemoglobin téměř 100%.

V oblasti maximálního sklonu, kdy částečné napětí kyslíku klesne pod 40 mmHg, schopnost hemoglobinu vázat kapky kyslíku náhle.

V klidových podmínkách je PO2 v intracelulárních tekutinách přibližně 40 mmHg; v této souvislosti, vzhledem k zákonům o plynech, kyslík rozpuštěný v plazmě difunduje do tkání, které jsou horší než O2, a to křížením kapilární membrány. V důsledku toho plazmatické napětí O2 dále klesá, což podporuje uvolňování kyslíku z hemoglobinu. Naproti tomu při intenzivním fyzickém úsilí dochází ke snížení napětí kyslíku v tkáních na 15 mmHg nebo méně, takže krev je silně ochuzena o kyslík.

Za těchto podmínek v klidových podmínkách opouští důležité množství okysličeného hemoglobinu tkáně, které jsou v případě potřeby dostupné (například k náhlému zvýšení metabolismu v některých buňkách).

Kontinuální čára znázorněná na obrázku výše se nazývá disociační křivka hemoglobinu; typicky se stanoví in vitro při pH 7, 4 a teplotě 37 ° C.

Bohrův efekt má důsledky jak na příjem O2 na úrovni plic, tak na jeho uvolnění na úrovni tkáně.

Tam, kde je více rozpuštěného oxidu uhličitého ve formě bikarbonátu, hemoglobin uvolňuje kyslík snadněji a je naplněn oxidem uhličitým (ve formě bikarbonátu).

Stejného účinku je dosaženo okyselením krve: čím více pH krve klesá a čím méně kyslíku zůstává vázáno na hemoglobin; ne náhodou, v krvi se nachází oxid uhličitý rozpuštěný hlavně ve formě kyseliny uhličité, která disociuje.

Na počest svého objevitele je účinek pH nebo oxidu uhličitého na disociaci kyslíku znám jako Bohrův efekt.

V kyselém prostředí hemoglobin uvolňuje kyslík snadněji, zatímco v základním prostředí je vazba s kyslíkem silnější.

Mezi další faktory, které jsou schopny modifikovat afinitu hemoglobinu pro kyslík, připomínáme teplotu. Zvláště afinita hemoglobinu ke kyslíku se snižuje s rostoucí tělesnou teplotou. To je zvláště výhodné v zimních a jarních měsících, protože teplota plicní krve (v kontaktu se vzduchem vnějšího prostředí) je nižší než teplota dosahovaná na úrovni tkání, kde je uvolňování kyslíku usnadněno.,

2, 3-difosfoglycerát je meziprodukt glykolýzy, který ovlivňuje afinitu hemoglobinu k kyslíku. Jestliže jeho koncentrace uvnitř červených krvinek se zvětší, afinita hemoglobin pro kyslík se sníží, tak usnadňovat uvolnění kyslíku do tkání. Ne náhodou se koncentrace erytrocytů 2, 3-difosfoglycerátu zvyšují, například při anémii, při kardio-plicní insuficienci a během pobytu ve vysoké zemi.

Obecně je účinek 2, 3-bisfosfoglycerátu relativně pomalý, zejména ve srovnání s rychlou reakcí na změny pH, teploty a parciálního tlaku oxidu uhličitého.

Bohrův efekt je velmi důležitý při intenzivní svalové práci; ve stejných podmínkách, ve skutečnosti, v tkáních nejvíce vystavených stresu tam je místní zvýšení teploty a tlaku oxidu uhličitého, a proto krevní kyselosti. Jak bylo vysvětleno výše, to vše podporuje přenos kyslíku do tkání, posunutí disociační křivky hemoglobinu doprava.